Eine neue Studie von Wissenschaftlern am Scripps Research Institute (TSRI) beschreibt die hochauflösende Struktur des HIV-proteins verantwortlich für die Erkennung und Infektion von Wirtszellen.

Die Studie, veröffentlicht in der Zeitschrift Wissenschaft, ist die erste zu zeigen, das HIV-protein, bekannt als die Hüllkurve (Env), trimer, in seiner natürlichen oder „native“ form. Die Ergebnisse beinhalten auch eine detaillierte Karte von einem gefährdeten Ort an der Basis dieses protein, wie auch die Bindungsstelle eines Antikörper, die HIV neutralisieren können.

„Diese Struktur wurde schwer wegen seiner zerbrechlichkeit in der Regel bewirkt, dass es fallen auseinander, bevor Sie dargestellt werden können“, sagte TSRI Associate Professor Andrew Ward, senior-Autor der Studie. „Jetzt, wo wir wissen, was der native Zustand aussieht, der nächste Schritt ist, zu schauen Impfstoff-Anwendungen.“

Studium der HIV-Abwehr

Stellen Sie sich ein Flugzeug, gehen in für eine Landung. Nun stellen Sie die Start-und Landebahn ist bedeckt mit Haufen von Stacheldraht.

Dies ist die Art von Herausforderung, die menschliche Antikörper Gesicht, wenn Sie versuchen, zu neutralisieren HIV.

„Das Immunsystem kann eine Antwort generieren, aber diese Antworten können nicht effektiv trifft das virus,“ sagte Ward.

Neue TSRI Studie zeigt, dass HIV-Struktur in noch nie da gewesenen detail

Im Idealfall Antikörper in der Lage wäre, um target-HIV-Env-trimer – drei lose verbundenen Proteinen, die stick aus der virus-Membran und aktivieren den virus zu verschmelzen und infizieren Wirtszellen. Diese „fusion-Maschinen und Geräte“ ist auch ein wertvolles Ziel, da seine Struktur ist hoch konserviert, d.h. die gleichen Schwachstellen auf viele Stämme des virus, Antikörper gegen diese Websites könnten „weitgehend neutralisieren.“ Leider ein „Schild“ von Zucker-Moleküle, sogenannte Glykane, Blöcke viele Antikörper vom erreichen dieser region.

Zur Entwicklung eines Impfstoffes gegen HIV, benötigen die Forscher eine detaillierte Karte dieser Glykane zu offenbaren, die kleine Löcher in das Schild, wo Antikörper könnte eindringen und neutralisieren die zugrunde liegende virale Maschinen.

Die HIV-trimerisat ist notorisch instabil, aber, so dass es schwierig für Wissenschaftler, um zu erfassen, ein gutes image. Teilweise wegen dieser Einschränkung der vorherigen Studium an TSRI und anderen Institutionen gezeigt hatten, nur abgeschnitten, trimere oder high-resolution-Modelle der mutation-trimere stabilisiert. Niemand hatte eine klare Sicht auf das trimer und seine glycan Verteidigung in Ihrer nativen form.

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